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Scienze Biologiche L-13

Chimica fisica

Settore scientifico disciplinare Numero crediti formativi (CFU) Docente
CHIM/02 (CHEM-02/A) 6 Concetta Caglioti

Modalità di esame, prerequisiti, esami propedeutici

 

Modalità di esame

Modalità di accertamento dei risultati di apprendimento acquisiti dallo studente

L'acquisizione dei risultati di apprendimento previsti viene accertata attraverso la verifica del completamento delle attività di autovalutazione presenti alla fine di ogni sezione dell'insegnamento e attraverso la prova di esame.

I test di autovalutazione permettono allo studente di monitorare la propria comprensione degli argomenti somministrati e, nel caso ci siano delle difficoltà, di attivarsi per colmare le lacune o chiedere ulteriori spiegazioni al docente tramite incontri di didattica interattiva.

Tutti i contenuti trattati nell’ambito dell’insegnamento costituiscono oggetto di valutazione.

La valutazione delle competenze acquisite dallo studente avverrà attraverso un colloquio orale o in forma scritta nelle date d’appello previste dall’Ateneo e pubblicate in piattaforma.

La valutazione prevede l’identificazione del raggiungimento degli obiettivi previsti ed in particolare per ogni argomento saranno valutati:

-   il grado di acquisizione della conoscenza degli argomenti trattati (50% del punteggio)

-   la capacità di sintesi e correlazione tra i vari argomenti oltre a una corretta terminologia (25% del punteggio)

-   la comprensione e la capacità di interpretazione dei meccanismi e fenomeni chimico-fisici (25% del punteggio).

Modalità di esame

L'esame finale consisterà in una prova scritta e/o orale al fine di verificare le conoscenze acquisite ed il raggiungimento dei requisiti di apprendimento attesi.

La valutazione finale avverrà nelle date d’appello previste dall’Ateneo e pubblicate in piattaforma, in modalità scritta online e orale.

·        Prova intermedia: forma scritta così organizzata: 30 domande a risposta multipla;

·         Prova finale orale

Propedeuticità

Non sono previste propedeuticità.

Prerequisiti

Per la comprensione degli argomenti trattati e per il raggiungimento degli obiettivi specifici è necessario e funzionale che lo studente abbia già acquisito delle competenze adeguate relativamente ad argomenti inerenti soprattutto la matematica (in particolare: Notazione esponenziale dei numeri, cifre significative ed arrotondamento, equazioni di primo e secondo grado e loro rappresentazione grafica, logaritmi naturali e decimali, le proporzioni) e le basi della chimica-fisica, quali: unità di misura del Sistema Internazionale, prefissi, conversioni metriche, simboli degli elementi legami chimici. Le conoscenze pregresse di tali scienze di base renderanno maggiormente comprensibili e fruibili  i numerosi contenuti di area biomedica dell'insegnamento.

Organizzazione didattica

ORGANIZZAZIONE DIDATTICA

Modalità di erogazione del corso:

Il corso si articola in Videolezioni della durata di 30 minuti e didattica sincrona. È requisito essenziale per preparare al meglio l'esame seguire le lezioni del corso per l'intera durata della registrazione. È inoltre fortemente consigliata la consultazione dei libri di testo indicati. Essi costituiscono, infatti, un valido ausilio per la comprensione e l’approfondimento dei vari argomenti.

 

Attività didattiche previste

Le attività di didattica, suddivise tra didattica erogativa (DE) e didattica sincrona (DS), saranno costituite da 7 ore per CFU e ripartite secondo una struttura di almeno 2,5 ore di DE (5 ore, tenuta in considerazione la necessità di riascolto) e di 2 ora di DS per ciascun CFU.

 

 

Attività didattica erogativa (15 ore):

·        30 lezioni frontali, videoregistrate, della durata di circa 30 minuti ciascuna, sempre disponibili in piattaforma didattica (ogni videolezione corrisponde a 1 ora di didattica erogativa considerando la necessità di riascolto e le domande di autovalutazione da svolgere alla fine dell’ascolto). Durante ciascuna videolezione vengono proposti e risolti dei semplici problemi relativi agli argomenti trattati.

 

Attività di didattica sincrona (12 ore):

·        Si organizzano incontri interattivi periodici in videoconferenza su tematiche specifiche del programma.

 

 

Attività di autoapprendimento:

•   test di autovalutazione con domande a scelta multipla, alla fine di ogni modulo

 

L'articolazione tra DE e DS, per ciascun modulo, sarà organizzata coerentemente con gli obiettivi formativi specifici dell’insegnamento.

 

Ricevimento studenti

E' sempre possibile contattare il docente via e-mail o tramite gli strumenti messi a disposizione sulla piattaforma.

Obiettivi Formativi

L'obiettivo dell'insegnamento è fornire le basi della chimica fisica, in modo che lo studente acquisisca una solida conoscenza dei concetti di termodinamica (stabilità, equilibrio ed energia), cinetica (velocità di reazione) e spettroscopia per comprendere e interpretare i processi che avvengono negli organismi viventi. Lo studente deve essere in grado di comprendere le leggi fisiche che governano la vita e di applicarle alla ricerca e all'analisi dei fenomeni biologici.

Risultatia di apprendimento attesi

Conoscenza e capacità di comprensione

Al termine dell'insegnamento lo studente avrà acquisito la conoscenza delle principali aree della chimica fisica: termodinamica, cinetica e spettroscopia, e di come queste si relazionano tra loro e con le scienze biologiche. Lo scopo è quello di fornire le conoscenze che permettano di comprendere i processi biologici e saper interpretare i dati sperimentali derivanti da tecniche come quelle di spettroscopia.

Capacità di applicare conoscenza e comprensione

L’insegnamento permetterà allo studente di saper risolvere problemi di chimica fisica applicati alla biologia.

Abilità di giudizio

Lo studente sarà in grado di valutare le proprietà delle molecole e le reazioni in ambito biologico, e di applicare tali conoscenze a semplici casi pratici.

Abilità di comunicare

Lo studente acquisirà padronanza del linguaggio scientifico attraverso cui descrivere in modo appropriato quanto acquisito durante il corso.

 

Capacità di apprendimento

Al termine dell'insegnamento lo studente avrà competenze utili per altri studi in ambito chimico-fisico e la capacità di applicare i concetti acquisiti nell'ambito della ricerca.

Programma del corso

     1.     COMPRENSIONE DEI SISTEMI BIOLOGICI UTILIZZANDO LA CHIMICA FISICA

- Rapporto tra chimica fisica e biologia, relazione tra termodinamica e studio della crescita cellulare, rapporto tra termodinamica e biologia, processi e sistemi termodinamici

2. TERMODINAMICA

-Richiamo dei concetti di base: variabili di stato, funzioni di stato e funzioni di percorso, processi termodinamici.

- Processi termodinamici in biologia: processi esotermici, processi endotermici, energia interna, relazione tra termodinamica e termoregolazione con riferimento alla termoregolazione negli animali omeotermi ed eterotermi.

- Primo principio della termodinamica e applicazione del primo principio della termodinamica al corpo umano.

- Definizione e proprietà di un sistema e richiamo dei concetti di temperatura, calore e lavoro. Significato di equilibrio termico, principio zero della termodinamica, definizione di energia, entalpia, calorimetria e sue applicazioni.

- Termochimica: calorimetria e proteine, entalpie di reazione, legge di Hesse, reazione catalizzata dall'enzima miochinasi, dipendenza dalla temperatura dell’entalpia di reazione,  legge di Kirchhoff.

- Seconda legge della termodinamica: entropia e calcolo dell’entropia, costante di Boltzmann, terza legge della termodinamica, energia libera di Gibbs, interpretazione molecolare dell’entropia, variazione di entropia in mezzi condensati, variazione di entropia del legame di un ligando con un enzima.

- Applicazioni ai sistemi biologici: produzione di energia, trasporto di sostanze, regolazione della temperatura, assorbimento e dispersione del calore, comportamenti termoregolatori, termodinamica comportamentale, adattamenti fisiologici, termogenesi non muscolare, formazione e degradazione di biomolecole, anabolismo e catabolismo, Importanza della dipendenza dalla temperatura, proprietà termodinamiche generali delle reazioni accoppiate, glicolisi come esempio di reazioni accoppiate, termodinamica dell’ATP, gradienti ionici di membrana, aspetti delle proteine in termini di termodinamica, energia libera di trasferimento (o di solubilità/distribuzione), effetto idrofobico, termodinamica della formazione di legami a idrogeno. Relazione tra energia Libera e costante di equilibrio, comportamento anfotero, legge di Coulomb, ripiegamento proteico. Ruolo delle interazioni degli anelli aromatici nelle proteine e nel DNA, stabilità termica del DNA e dell’RNA.

3. CINETICA

- Velocità delle reazioni chimiche, reazioni elementari, meccanismi delle reazioni chimiche, molecolarità e ordini di reazione. Determinazione della legge di velocità, metodo delle velocità iniziali, equazioni cinetiche integrate, decadimento radioattivo.

- Reazione diretta e inversa, dipendenza dalla temperatura delle costanti di velocità, percorso e coordinata di reazione, teoria dello stato di transizione, energia di attivazione e stato di transizione, superfici di energia, reazioni in soluzione, energia libera di Gibbs di attivazione.

4. RELAZIONE TRA TERMODINAMICA E CINETICA

- Processo termodinamicamente possibile ma cineticamente impossibile, equilibrio e cinetica, equilibrio dettagliato (o reversibilità microscopica), velocità di reazione vicine all’equilibrio, utilità dello studio delle velocità prossime all'equilibrio,

 

5. Applicazioni della cinetica ai sistemi biologici

- Cinetica enzimatica, catalisi da ribozimi, studi cinetici sulla denaturazione e rinaturazione del DNA. Meccanismo di Michaelis-Menten. Meccanismi per l'azione degli enzimi: α-chimotripsina, Protein-tirosin-fosfatasi (PTPasi), legame dei ligandi alle macromolecole, legame di piccole molecole a siti di legame multipli identici.

- Costanti di equilibrio macroscopiche e microscopiche, effetti statistici sul legame dei ligandi alle macromolecole, cooperatività nel legame con il ligando, modelli per la cooperatività, studi cinetici del legame cooperativo, allosterismo.

 

6. Spettroscopia

- Fondamenti di spettroscopia, cristallografia a raggi X, diffusione dei raggi X da parte di un cristallo, struttura dell’acido nucleico, struttura proteica, cristallografia a raggi X applicata alla catalisi enzimatica.

- Spettri elettronici, spettri di assorbimento, spettri UV delle proteine, spettri degli acidi nucleici, gruppi prostetici.

- Fluorescenza e fosforescenza, dicroismo circolare. Spettroscopia infrarosso, spettroscopia Raman.

- Spettroscopia NMR e applicazioni alla biologia: regolazione della trascrizione del DNA, interazioni proteina-DNA, dinamica di ripiegamento proteico, folding dell’RNA.

- Spettrometria di massa con applicazione allo studio delle proteine e dei peptidi.

Testi Consigliati

Il docente consiglia l’integrazione del materiale fornito (videolezioni, slides, esercitazioni) con i seguenti testi, a cui il docente può fare riferimento durante le lezioni:

-      Gordon G. Hammes Sharon Hammes-Schiffer Physical Chemistry for the biological sciences, John Wiley & Sons

-      Peter Atkins,  Julio de Paula Chimica Fisica, Zanichelli

-      Gordon G. Hammes Spectroscopy for the Biological Sciences, John Wiley & Sons

Lezioni

Comprendere i sistemi biologici utilizzando la chimica fisica

Termodinamica

Applicazione della calorimetria, Entalpia e Secondo Principio della termodinamica

Terza legge della termodinamica, Entropia, Energia libera di Gibbs

Applicazioni della termodinamica ai sistemi biologici

Reazioni accoppiate: la glicolisi

Forze intermolecolari nelle proteine

Proprietà termodinamiche delle proteine

Il dispiegamento proteico

La cinetica chimica

Meccanismi di reazione

Dinamica di reazione

Catalisi enzimatica

Applicazioni allo studio della cinetica enzimatica

Interazione tra ligandi e macromolecole

Cooperatività nell’interazione Ligando-Macromolecola

Cristallografia a Raggi X

Spettroscopia elettronica

Applicazione della spettroscopia di assorbimento

Applicazione della spettrofotometria UV-Vis alla biologia

Tecniche di fluorescenza e fosforescenza

Le proteine fluorescenti

La spettroscopia applicata alla chiralit

Dispersione rotatoria ottica e dicroismo circolare nello studio delle macromolecole di interesse biologico

La spettroscopia vibrazionale